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朊病毒之存在于进化学有何意义？
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朊病毒，自从我高中学到了之后就对这个东西很感兴趣，但是在之后的学习和工作过程中一直没有交集，因此对于它也是一无所知，觉得充满了神秘感。出于兴趣，我下载了几篇文献来学习学习，不期望能够回答的了题主的问题，只为了满足自己长久以来的愿望，能够相对深入的了解一下朊病毒。
诚如前面答案所说的，朊病毒虽然名字了带了病毒二字，其实和传统定义上的病毒完全两回事，它其实就是蛋白质，这从它的英文名字就可以看出来，给朊病毒起名的史坦利.布鲁希纳（ Stanley B. Prusiner ），就是用prion来代表“proteinaceous infectious”，意为传染性的蛋白颗粒，当然这位牛人也因为他在这方面做出的巨大贡献而在1997年单人获得了诺贝尔奖。
但是为啥我们翻译过来时叫病毒呢？这当然也是有原因的，说来话长，我先上张图：
这张图不仅仅是朊病毒从发现到被认识和接受的一个历史过程，同样也是近现代生物学的发展史 ， 一项伟大的发现离不开其他科学家的努力，没有他们在各个方面做出的研究和贡献，就不可能有后来人的研究成果，这就是所谓的站在巨人的肩膀上。
可能有点跑题了，不过为了满足我学习后的倾诉欲望，我决定简要讲解一下朊病毒研究的历史：
1. 其实早在18世纪，人们就观察到了美利奴绵羊（Merino sheep）的一种异常行为，即因为剧烈的瘙痒而不停的摩擦栅栏，称之为“羊瘙痒症”，并随后被定义一种可传染的海绵状脑病（transmissible spongiform encephalopathies，TSEs）。当然，此时人们并不清楚这个病到底是怎么得的。
2. 到了1875年费迪南德.科恩（Ferdinard Cohn）提出了早期的细菌分类法，紧接着第二年罗伯特.科赫（Robert Koch）就发现了炭疽是由细菌引起的，并在1890年提出了著名的 科赫法则（ 科赫法则_百度百科 ） ，这个法则被稍微修改了部分内容之后，一直沿用至今。为什么要提到这个法则呢，是因为这个法则的提出对于以后查找传染病的病原提供了可参考的标准。
3. 1892年伊万诺斯基（D.I. Ivanoski）第一个发现并描述了一种比当时已知细菌都要小的可感染植物的病原体，到了1898年贝杰林克（M.W. Beijerinck）确认了伊万诺斯基的发现，并将这种可过滤的感染性病原体称之为“病毒”，拉丁文意为“粘滑的液体毒药”。
4. 进入20世纪初，1920年神经学家Hans Gerhard Creutzfeldt和AlfonsMaria Jakob发现并描述了一种未知病因的人类神经系统失调的疾病—— 克雅病 ，到了1959年，人们又在巴布新几内亚发现了另外一种人类神经系统失调的疾病—— 库鲁病， 很快的，通过学者们的共同研究，发现 羊瘙痒症、克雅病和库鲁病是相同的神经系统疾病 。
5. 而Cuille和Chelle在1938年时就提出了“羊瘙痒症”的病原可能是一种“慢病毒”（slow virus）的假说，到了1953年沃森（JamesWatson），克里克（Francis Crick）和威尔金斯（MauriceWilkins）破解了遗传密码，克里克并于1958年提出了现在众所周知的“ 中心法则 ”。这些发现似乎也为TSEs病原是一种有着长孵育周期的“慢病毒”提供了一些启示。
6. 可是，人们却忽略了一个TSEs病原和病毒的 重要区别 ：早在10年前，即1944年一位叫做戈登的兽医从患有羊跳跃病的动物的脑部和脾脏中分离到了跳跃病的病毒，并用福尔马林灭活以后做成疫苗用于健康动物的接种预防，虽然福尔马林灭活了羊跳跃病病毒，但是同时存在的瘙痒病病原却未被灭活，结果接种过疫苗的这些健康动物两年后就死于了瘙痒症。戈登之后的20年间，许多研究者采用各种方式如电离、紫外照射、高温高压以及其他可用于细菌、病毒灭活的化学物质来灭活瘙痒病病原，但是很快研究者就因为另外一个发现而抓狂了：早期的观察发现克雅病具有 家族遗传 的特点，而这一点也明显有别于传统意义上的病原体。
7. 此时已经有一些科学家开始推测瘙痒病病原可能是蛋白质来源的，但是这一假设又和看上去那么完美的“ 中心法则 ”明显相悖，蛋白质是如何自己复制的呢？J.S Griffith大胆地提出了三种可能的机制用于解释蛋白质是如何具有感染性的，并且是如何具有遗传性的。
8. 后来者循着Griffith的脚步继续着“蛋白质假说”的研究，直到1982年史坦利.布鲁希纳（ Stanley B. Prusiner ）的出现。他不仅从患病的动物身上分离到了瘙痒病的病原体并将之成功灭活，还将这个病原体命名为“prion”。到这里朊病毒总算得到了它现在的名字。
9. 在这之后，人们再接再厉，发现了一系列重要的事实：分布在正常细胞表面的朊蛋白（cellular prion protein PrPC），PrPC并不能使动物致病，需要有PrPSC的存在才能使动物致病，同时prion引起感染时不会引起宿主的免疫应答。而遗传学和生物化学方面的实验结果也证实了prion是一种具有传染性的可致病的错误折叠的蛋白质。
10. Wickner1994年在酵母中的一个有趣的发现：URE3是酵母菌的一个非染色体遗传因子，也是蛋白质Ure2p构象发生改变时形成的，也被认为是酵母菌中的prion，URE3可以使得酵母菌在低营养环境中生存。随后他又发现了另一个作用类似的因子PSI+（Sup35的prion形式），PSI+可以作为一个翻译终止子来抑制Sup35的功能（ 这一部分的内容建议结合 @Leng Yeo 的答案一起看 ，他说的更为专业和详细，因为专业知识所限，所以他的答案我也看得一知半解）。一句话总结一下酵母菌的这个发现的意义:让人们了解了普通蛋白质是如何错误折叠异构成prion的。
11. 2005年之后，科学家们发明了一种叫做 protein misfolding cyclic amplification (PMCA) 的技术，中文意思是“ 蛋白质错误折叠循环扩增 ”，可以在体外大量扩增朊病毒，其原理可以理解为蛋白质的聚合酶链式反应（PCR）。有了这样的技术，更是为prion的研究带来了极大的便利，也使得人们对prion的理解日益加深。
12. 到这时候关于PrPC和PrPSC基本上都已经为人们所了解了，不过科学家们包括这位“prion之父”史坦利.布鲁希纳却没有停下研究的脚步，他们把prion的案例扩展到了其他因蛋白质错误折叠而致病的疾病上，如 阿尔茨海默病、帕金森病和亨廷顿氏舞蹈症 。而这些非典型的“朊病毒”疾病也被实验证明同样具有可传递性（注意这里用的是transmissibility而非infectious），即通过给实验小鼠注射蛋白变异体而导致相似症状的发生。因此，人们认为 朊病毒疾病更像是一种转移而不是一种感染 ，比如库鲁病就是因为一种罕见的食尸习俗而导致朊病毒的转移，而非自然感染。
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讲到这里，prion发现的历史已经差不多讲完了，但是人们对于prion的研究却还远没有到终点，比如：既然机体产生的错误蛋白质会致病，那么这些错误的蛋白质会不会本身也具有一些正常的生理功能就像酵母菌里的prion一样？德州大学西南医学中心的几位中国学者就做了这方面的研究。
兜了一个大圈子之后，最后我来点个题。其实看过上面的内容后，我们就可以发现，朊病毒其实就是一类蛋白质，它和细菌病毒有着显著的区别，当然也不能算是一种生物，所以朊病毒在进化学方面的地位，恐怕真没有我们想象的那么重要（这也是我读完文献后的感受）。
不过，朊病毒发现的意义也不限于此，它不仅打破了人们对于传染病病原的定式，同样也揭示出蛋白质物理化学性质的改变同样能够引起生理学的变化包括病变。
参考文献：
1.A brief history of prions，FEMS Pathogens and Disease, 2015, Vol. 73, No. 9；
http:// 2.De Novo Generation of Infectious Prions In Vitro Produces a New Disease Phenotype，PLoS Pathogens，2005，Vol.5
http:// 3.De novo generation of infectious prions with bacterially expressed recombinant prion protein，The FASEB Journal，2013.Vol.27
4.A Unifying Role for Prions in Neurodegenerative Diseases,Science,2012.
结语：大概三千多字的回答，是我目前知乎上最长的答案了。写写停停大概一两个月，收到邀请更是不知道是什么时候的事情了。内容层次不是很清晰，很可能文不对题，不过通过写这么一个回答，我却从最初的对朊病毒的“一知半解”可能达到了“二知，三知”的程度，我也借此勉励自己继续保持这样的学习精神，同时也希望这个答案能让观者有所收获，有所补益吧。
与 @洪捷 的想法一致，我同样也不认为朊病毒是一种生物，但是它的进化地位还是可以探讨一下的——就像我们探讨CAD融合基因的进化地位一样，去讨论一种类型蛋白质的出现对于生命系统和生物学现象的影响。
首先，不陈述朊病毒发现和研究的历史， @洪捷 的回答中已经进行了充分的描述，虽然有点太大段了读起来令人窒息。
在这里我主要从朊病毒，也就是Prion蛋白的生物学特点入手去阐述为什么我不认为朊病毒是一种生物：（ 不想看论证的可以直接划到末尾看进化地位 ）
以下内容引自我的另外一篇知乎回答：
首先我们要明确几点：
- 每一种朊病毒都有其对应的正常折叠形态，它本质上是一种错误折叠；
- PrPsc将PrPc变成PrPsc，是一个在细胞外的过程，它改变的细胞膜表面蛋白质的形状，朊病毒并不具备侵染细胞的能力（当然，细胞内也可能会出现这种Prion蛋白，但是传染性嘛……如果不是细胞主动分泌出去，那是不会有的）；
- 朊病毒并不具备以自身氨基酸序列为模板，合成新的蛋白质的能力，它输出自己的形状信息，将PrPc变成PrPsc；
- Prion型蛋白质并不是只有朊病毒，在正常的生理状态下的细胞内和细胞外都有这种类型的蛋白质，分别为一些蛋白质型激素和细胞外基质。
蛋白质折叠的机制：
学过生化的同学大概都知道，蛋白质有三种二级结构，分别是：
1- 由每隔3个肽键形成氢键的右旋螺旋结构，称之为 α-螺旋（Helix） ，蛋白质的侧链R基伸出螺旋之外，R基的极性决定了这段肽链的亲疏水性——常见的很多通道蛋白、细胞表面受体，都是利用这种结构形成的疏水螺旋穿过细胞膜的；
还没完，你一定好奇什么叫蛋白质侧链R基伸出来，那么就让咱们演示一下——我们来把那段紫色的拿出来（ 下面这段演示比较长，对蛋白质结构已经有一定了解的同学可以跳过 ）：
最后的那个氨基酸是228位的精氨酸Arg，精氨酸上面还有几个氮原子。
让我们把所有的侧链R基都展示出来：
不知道大家记不记得高中时候学过的电负性排序，N原子也是电负性的因此氨基也可以和水分子之间形成氢键，这条肽链上可以很明显的看到有很多氧原子、氮原子和一些硫原子的R基，因此它是亲水的——让我们来展示一下这条肽链的泡利模型。
可能还是有同学看不出来这到底是亲水还是疏水，没关系，我们可以用软件很方便的显示出来它的亲疏水性：
除了个别区域疏水意外，其他部分都是亲水的。
注意，这里我们选取的，正是人prion蛋白的一个Helix，不过是正常状态下的。
2-β折叠 ，也称strand，是蛋白质中相对平行的片层结构，如下图所示：
展示它的表面亲疏水性：
3-Loop结构 ，也称无规卷曲，是蛋白质结构中灵活性较高的部分，通常是连接Helix和Strand的连桥，同时也是大部分蛋白质活性调节的主要参与者。
不正常的β折叠是形成Prion蛋白的原因：
回顾上一部分，我在图注中标注了一个很关键的信息，病理性的prion蛋白，也就是朊病毒的上下表面是疏水的，而前后是亲水的，这就导致了一个问题——在周围都是水环境的生物体内，你说两个疏水的表面结合在了一起，他们还会分开嘛？
注意是因为疏水中心而结合的，并不是因为亲水中心。
那必然是生生世世祸福相依长相厮守白头偕老……
所以这就解释了为什么会出现下图的这种现象：
所以，这些Prion蛋白就这么像淀粉一样的连在了一起，在细胞表面形成了一些剪不断理还乱的结构（名副其实的令人智熄的结构），导致了老年痴呆症、帕金森症、 抗体轻链重链淀粉样变形病 、疯牛病、羊瘙痒症等许多的神经系统疾病。
好了，病理态蛋白质为什么能形成淀粉样蛋白已经清楚了，那么——为什么病理态的朊病毒能感染非病理态的蛋白呢？
继续刨根问底，我们会发现基本上只有那些可能形成很多strand但实际上在正常状态下并没有的的蛋白质才能出现对应的朊病毒（话都说到这份上了，你还觉得他是生物么，他能遗传和突变嘛），那么我们就不妨揣测一下，是Prion的疏水域结合到了正常蛋白的helix上的疏水域并将其变成了Strand。（ 不理解的话回头看上面那两张surface的图，你会找到一个居然能匹配的亲水-疏水-亲水区域 ）
当然，以上只是我的猜想，并没有任何一篇文章声称观察到了朊病毒侵染正常蛋白质的过程——实际上人类并没有能力直接观察分子甚至原子层面的动态过程。
不仅在动物体内有，在植物、酵母、肉毒杆菌中也存在着Prion蛋白，具体的都有哪些蛋白会发生这种现象还请移步朱钦士老师的科学网博客，在这里我就不多说了。
生理性Prion蛋白：
除了形成病理状态的Prion蛋白以外，在人体的正常生理状态下，也有着很多这样的蛋白：
现在，你还觉得朊病毒、Prion型蛋白质是一种生物嘛？
再说Prion型蛋白质既然秀的如此突出，那它有什么样的进化地位呢？
- 我觉得它和细胞蛇是很相似的，都广泛分布在原核、动物、植物之中，呈现出了一定的保守性和广泛性，在这个方面，可以说它是所有生物共有的一类蛋白质形态；
- 对于具体的每一种Prion蛋白，他们的功能各不相同，有单纯的生物材料，也有调控复制的因子，还有细胞表面的膜蛋白受体，还有神经细胞内部的各种蛋白质，他们的进化地位自然各有不同而且没有什么可以类比的；
- 对于生理性的为了浓缩激素而产生的Prion蛋白，比如胰高血糖素、生长激素，他们的进化地位自然就要与动物激素调节的产生和发展扯上关系了；
- 还有作为模板的Prion蛋白（是的生物体自己造出来朊病毒用来加工某些东西，比如植物橡胶、牙釉质、黑色素），它们的进化地位类似于分子伴侣。
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